# Perché gli studi sul collagene lavorano con grammature fisse

> Un amminoacido su tre nel collagene è glicina - nessun'altra proteina alimentare è costruita in modo così sbilanciato. Cosa significa dal punto di vista biochimico e perché 30 porzioni pre-dosate sono più di una comodità.

Del collagene si discute quasi sempre a partire dagli effetti e quasi mai dai suoi mattoni. Chimicamente è però semplicemente una proteina - con un profilo amminoacidico molto insolito. È proprio quel profilo a spiegare perché il collagene si comporta diversamente dalle whey o dalle proteine di pisello.

## Un amminoacido su tre è glicina

Il collagene è costruito come tripla elica: tre catene polipeptidiche avvolte l'una attorno all'altra. Perché la geometria funzioni, ogni terza posizione deve ospitare un amminoacido con la catena laterale più piccola possibile. Solo la **glicina** lo permette - la sua catena laterale è un singolo atomo di idrogeno. Da qui il motivo Gly-X-Y, ripetuto per centinaia di posizioni. In cifre: circa un terzo di glicina, un altro 22% circa di **prolina** e **idrossiprolina**.

## Glicina: condizionatamente non essenziale, spesso scarsa

La glicina è considerata non essenziale perché l'organismo la produce dalla serina. Meléndez-Hevia et al. (2009) hanno fatto il conto e sono arrivati a un risultato scomodo: la sintesi endogena non copre, sulla carta, il fabbisogno per un ricambio completo del collagene. Parlano di una lacuna nell'ordine di dieci grammi al giorno. In più la glicina entra anche nel **glutatione**, nella creatina, nell'eme e nei sali biliari. Chi mangia poco tessuto connettivo - pelle, cartilagine, brodo di ossa - ne assume pochissima.

## L'idrossiprolina nasce dopo la traduzione

L'idrossiprolina non compare in nessun codice genetico. Si forma quando la prolil-idrossilasi idrossila una prolina già incorporata - e questo enzima richiede tassativamente la **vitamina C** come cofattore (Peterkofsky 1991). Per la vitamina C è autorizzato il claim «contribuisce alla normale formazione di collagene». Per il collagene in quanto tale l'EFSA non ha approvato alcun claim salutistico - e questo fa parte di una lettura onesta.

## Perché gli studi lavorano con grammature fisse

Gli studi di intervento non dosano a sensazione: 2.5 g, 5 g o 15 g al giorno - la quantità fa parte del disegno. König et al. (2018) hanno lavorato dodici mesi con 5 g al giorno. Chi a casa stima con il misurino esce da quel quadro più in fretta di quanto pensi: un misurino pieno e uno raso differiscono facilmente di diversi grammi. Le bustine pre-porzionate eliminano l'imprecisione - ogni porzione è la stessa porzione.

## Come è impostato WOO® Kollagen Nature nella confezione a bustine

**[WOO® Kollagen Nature](/it/shop/woo-collagene-naturale-box)** in box è per l'87% idrolizzato di collagene e per il 13% tripeptidi di collagene di origine bovina, prodotti in Svizzera. Nient'altro: niente zucchero, niente edulcorante, niente aroma. Per bustina da 15 g: 14 g di proteine, 0 g di carboidrati e 54 kcal - 30 porzioni giornaliere misurate in modo identico, da sciogliere in 200 ml d'acqua. Per il cofattore vitamina C l'abbinamento logico è **[WOO® Beauty Caps](/it/shop/woo-beauty-caps-can)**. Senza lattosio, senza glutine, non adatto a vegani e vegetariani.

## Domande frequenti

**Quanta glicina fornisce una porzione?**
Con circa un terzo di glicina e 14 g di proteine per bustina, quattro-cinque grammi. Un contributo rilevante, ma non un sostituto di un'alimentazione ricca di glicina.

**Devo assumere la vitamina C nello stesso momento?**
Conta lo stato di base, non l'orario. Collagene al mattino e vitamina C distribuita nella giornata coprono il fabbisogno di cofattore.

**Il collagene può sostituire la mia proteina in polvere?**
No. Il collagene non contiene triptofano e poco di diversi altri amminoacidi indispensabili. Paul et al. (2019) collocano il limite sensato attorno a un terzo dell'apporto proteico totale. Per le proteine in generale vale il claim autorizzato secondo cui contribuiscono al mantenimento di ossa normali.

## Fonti

Meléndez-Hevia E et al. (2009), Journal of Biosciences - A weak link in metabolism: the metabolic capacity for glycine biosynthesis does not satisfy the need for collagen synthesis.
Peterkofsky B (1991), American Journal of Clinical Nutrition - Ascorbate requirement for hydroxylation and secretion of procollagen.
Paul C et al. (2019), Nutrients - Significant amounts of functional collagen peptides can be incorporated in the diet while maintaining indispensable amino acid balance.
König D et al. (2018), Nutrients - Specific collagen peptides improve bone mineral density and bone markers in postmenopausal women.

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