# Collagene marino: glicina, dimensione dei peptidi e cosa dice la ricerca

> Come proteina il collagene è incompleto - eppure unico. Perché un terzo di glicina fa la differenza, dove la sintesi endogena si ferma, e come è impostato WOO® Fish Kollagen.

Considerato come proteina, il collagene è in realtà una proteina scadente: non contiene triptofano e ha poca leucina. Il suo interesse sta altrove - fornisce tre aminoacidi a una densità che nessun'altra fonte alimentare raggiunge.

## Un terzo di glicina: il profilo aminoacidico più atipico

Il collagene è costruito su uno schema rigido: una posizione su tre della catena è occupata dalla **glicina**, quelle intermedie soprattutto da **prolina** e **idrossiprolina**. Questa ripetizione Gly-X-Y spiega perché tre catene possano avvolgersi in tripla elica - la glicina è il più piccolo degli aminoacidi e l'unico che entri all'interno dell'elica.

Da qui il profilo: circa 33% di glicina, circa 12% di prolina e 10% di idrossiprolina. Nella normale carne muscolare la glicina si ferma al 4-5%.

## La lacuna di glicina nell'alimentazione moderna

Formalmente la glicina è non essenziale - l'organismo la produce dalla serina. Meléndez-Hevia et al. (2009) hanno quantificato questa capacità arrivando a un risultato scomodo: la sintesi endogena fornisce circa 3 g al giorno, mentre il solo ricambio del collagene ne consuma circa 10 g. Resta un divario di diversi grammi al giorno.

Storicamente veniva colmato con l'alimentazione - pelle, cartilagine, tendini e ossa cotte a lungo. Chi oggi mangia soprattutto carne muscolare ne assume nettamente meno. E la glicina non serve solo al tessuto connettivo: entra anche nella sintesi di glutatione, creatina, eme e acidi biliari.

## Come i peptidi di collagene arrivano nel circolo

Il collagene nativo è troppo grande per essere assorbito. L'idrolisi lo scompone in peptidi corti di circa 2-5 kDa. Iwai et al. (2005) hanno rilevato nel sangue umano, dopo l'assunzione di idrolizzato, peptidi contenenti idrossiprolina - soprattutto il dipeptide **Pro-Hyp**, con un picco una-due ore dopo l'assunzione.

Questi peptidi non sono solo materiale da costruzione. Gli studi cellulari mostrano che il Pro-Hyp stimola l'attività dei fibroblasti - un effetto di segnale, non solo un rifornimento di mattoni.

## Cosa è dimostrato - e cosa no

Una precisazione importante: l'EFSA non ha autorizzato **alcun** claim salutistico per il collagene in quanto tale. Esistono però studi di intervento. Proksch et al. (2014) hanno misurato un'elasticità cutanea migliorata dopo otto settimane. Clark et al. (2008) hanno osservato, su 24 settimane, un miglioramento rispetto al placebo in atleti con fastidi articolari legati al carico.

In concreto: effetti moderati, non prima di otto-dodici settimane di assunzione costante - e nessun sostituto dell'allenamento o di una valutazione medica.

## Come è impostato WOO® Fish Kollagen

**[WOO® Fish Kollagen](/it/shop/woo-collagene-di-pesce-naturale-can)** è composto per il 97% da idrolizzato di collagene marino di pesce e per il 3% da polvere di mango (Care300®). Senza zucchero, senza edulcoranti, senza aromi - la porzione da 10 g apporta 9.2 g di proteine per 39 kcal, e la latta da 310 g copre 31 giorni. Prodotto in Svizzera.

Ha senso abbinarlo alla vitamina C: la vitamina C contribuisce alla normale formazione del collagene ed è biochimicamente indispensabile come cofattore della prolil-idrossilasi. Il prodotto contiene pesce e non è adatto a vegani, vegetariani e persone allergiche al pesce.

## Domande frequenti

**Perché 10 g a porzione e non 2.5 g?**
Gli studi usano da 2.5 a 15 g a seconda dell'obiettivo. Dosi più alte apportano più glicina e prolina - rilevante quando il tessuto connettivo è molto sollecitato.

**Il collagene conta come fonte proteica per la massa muscolare?**
No. Senza triptofano e con poca leucina si presta male alla sintesi proteica muscolare. Integra l'apporto proteico, non lo sostituisce.

**Quando assumerlo?**
Il momento è secondario, la regolarità decisiva.

## Fonti

Meléndez-Hevia E et al. (2009), Journal of Biosciences - A weak link in metabolism: the metabolic capacity for glycine biosynthesis does not satisfy the need for collagen synthesis.
Iwai K et al. (2005), Journal of Agricultural and Food Chemistry - Identification of food-derived collagen peptides in human blood after oral ingestion of gelatin hydrolysates.
Proksch E et al. (2014), Skin Pharmacology and Physiology - Oral supplementation of specific collagen peptides.
Clark KL et al. (2008), Current Medical Research and Opinion - 24-week study on the use of collagen hydrolysate in athletes with activity-related joint pain.

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