# Collagène marin : glycine, taille des peptides et ce que dit la science

> En tant que protéine, le collagène est incomplet - et pourtant unique. Pourquoi un tiers de glycine fait la différence, où la synthèse endogène atteint sa limite, et comment WOO® Fish Kollagen est conçu.

Considéré comme une protéine, le collagène est en réalité une mauvaise protéine : il ne contient pas de tryptophane et peu de leucine. Son intérêt est ailleurs - il fournit trois acides aminés à une densité qu'aucune autre source alimentaire n'atteint.

## Un tiers de glycine : le profil le plus atypique qui soit

Le collagène suit un motif rigide : une position sur trois est occupée par la **glycine**, et les positions intermédiaires par la **proline** et l'**hydroxyproline**. Cette répétition Gly-X-Y explique pourquoi trois chaînes peuvent s'enrouler en triple hélice : la glycine est le plus petit acide aminé et le seul qui tienne à l'intérieur.

D'où le profil : environ 33% de glycine, près de 12% de proline et 10% d'hydroxyproline. Dans la viande musculaire ordinaire, la glycine représente 4 à 5%.

## Le déficit de glycine de l'alimentation moderne

Formellement, la glycine est non essentielle - l'organisme la fabrique à partir de la sérine. Meléndez-Hevia et al. (2009) ont chiffré cette capacité et abouti à un résultat gênant : la synthèse endogène fournit environ 3 g par jour, alors que le seul renouvellement du collagène en consomme près de 10 g. Il reste un écart de plusieurs grammes par jour.

Historiquement, il était comblé par l'alimentation - peau, cartilage, tendons et os longuement mijotés. Qui mange aujourd'hui surtout de la viande musculaire en apporte nettement moins. Et la glycine ne sert pas qu'au tissu conjonctif : elle intervient aussi dans la synthèse du glutathion et de la créatine.

## Comment les peptides de collagène rejoignent la circulation

Le collagène natif est bien trop grand pour être absorbé. L'hydrolyse le découpe en peptides courts d'environ 2 à 5 kDa. Iwai et al. (2005) ont détecté dans le sang humain, après ingestion d'hydrolysat, des peptides contenant de l'hydroxyproline - surtout le dipeptide **Pro-Hyp**, avec un pic une à deux heures après la prise.

Les études cellulaires montrent que le Pro-Hyp stimule l'activité des fibroblastes - un effet de signal, et pas seulement un apport de briques.

## Ce qui est établi - et ce qui ne l'est pas

Précision : l'EFSA n'a autorisé **aucune** allégation santé pour le collagène en tant que tel. Ce qui existe, ce sont des études d'intervention. Proksch et al. (2014) ont mesuré une élasticité cutanée améliorée après huit semaines. Clark et al. (2008) ont observé, sur 24 semaines, une amélioration versus placebo chez des sportifs souffrant de gêne articulaire liée à l'effort.

Concrètement : des effets modérés, au plus tôt après huit à douze semaines de prise régulière - et aucun substitut à l'entraînement ni à un avis médical.

## Comment WOO® Fish Kollagen est conçu

**[WOO® Fish Kollagen](/fr/shop/woo-collagene-de-poisson-nature-can)** contient 97% d'hydrolysat de collagène marin de poisson et 3% de poudre de mangue (Care300®). Sans sucre, sans édulcorants, sans arômes - la portion de 10 g apporte 9.2 g de protéines pour 39 kcal, et la boîte de 310 g couvre 31 jours. Fabriqué en Suisse.

L'associer à de la vitamine C a du sens : elle contribue à une formation normale de collagène et est indispensable comme cofacteur de la prolyl-hydroxylase. Le produit contient du poisson : il ne convient ni aux véganes ni aux végétariens, ni en cas d'allergie au poisson.

## Questions fréquentes

**Pourquoi 10 g par portion et non 2.5 g ?**
Les études utilisent 2.5 à 15 g selon l'objectif. Les doses plus élevées apportent davantage de glycine et de proline - pertinent quand le tissu conjonctif est très sollicité.

**Le collagène compte-t-il comme source de protéines pour la masse musculaire ?**
Non. Sans tryptophane et avec peu de leucine, il se prête mal à la synthèse protéique musculaire. Il complète l'apport protéique, il ne le remplace pas.

**Quand le prendre ?**
Le moment est secondaire, la régularité décisive.

## Sources

Meléndez-Hevia E et al. (2009), Journal of Biosciences - A weak link in metabolism: the metabolic capacity for glycine biosynthesis does not satisfy the need for collagen synthesis.
Iwai K et al. (2005), Journal of Agricultural and Food Chemistry - Identification of food-derived collagen peptides in human blood after oral ingestion of gelatin hydrolysates.
Proksch E et al. (2014), Skin Pharmacology and Physiology - Oral supplementation of specific collagen peptides.
Clark KL et al. (2008), Current Medical Research and Opinion - 24-week study on the use of collagen hydrolysate in athletes with activity-related joint pain.

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