# Marines Kollagen: Glycin, Peptidgrösse und was wirklich belegt ist

> Kollagen ist als Protein unvollständig - und trotzdem einzigartig. Warum ein Drittel Glycin den Unterschied macht, wo die Eigensynthese an ihre Grenze stösst, und wie WOO® Fischkollagen Natur aufgestellt ist.

Als Protein betrachtet ist Kollagen eigentlich ein schlechtes Protein: Es enthält kein Tryptophan und wenig Leucin. Interessant ist es aus einem anderen Grund - es liefert drei Aminosäuren in einer Dichte, die keine andere Nahrungsquelle erreicht.

## Ein Drittel Glycin: das ungewöhnlichste Aminosäureprofil

Kollagen ist nach einem starren Muster gebaut: Auf jeder dritten Position der Kette steht **Glycin**, dazwischen sitzen bevorzugt **Prolin** und **Hydroxyprolin**. Diese Gly-X-Y-Wiederholung ist der Grund, warum sich drei Ketten zur Tripelhelix verdrillen können - Glycin ist die kleinste Aminosäure und passt als einzige ins Innere der Helix.

Daraus ergibt sich das Profil: rund 33% Glycin, etwa 12% Prolin und 10% Hydroxyprolin. In gewöhnlichem Muskelfleisch liegt der Glycinanteil bei 4 bis 5%.

## Die Glycin-Lücke im modernen Speiseplan

Glycin gilt formal als nicht-essentiell - der Körper stellt es aus Serin selbst her. Meléndez-Hevia et al. (2009) rechneten diese Kapazität nach und kamen zu einem unbequemen Ergebnis: Die Eigensynthese liefert etwa 3 g pro Tag, allein der laufende Kollagenumbau verbraucht rund 10 g. Es bleibt eine Lücke von mehreren Gramm täglich.

Historisch wurde sie über die Ernährung geschlossen - über Haut, Knorpel, Sehnen und lang gekochte Knochen. Wer heute vorwiegend Muskelfleisch isst, führt deutlich weniger Glycin zu. Und Glycin wird nicht nur für Bindegewebe gebraucht, sondern auch für die Synthese von Glutathion, Kreatin, Häm und Gallensäuren.

## Wie Kollagenpeptide in den Kreislauf kommen

Natives Kollagen ist zu gross, um resorbiert zu werden. Hydrolyse zerlegt es in kurze Peptide von etwa 2 bis 5 kDa. Iwai et al. (2005) wiesen im menschlichen Blut nach der Einnahme von Kollagenhydrolysat hydroxyprolinhaltige Peptide nach - vor allem das Dipeptid **Pro-Hyp**, mit einem Maximum ein bis zwei Stunden nach der Einnahme.

Diese Peptide sind nicht nur Baumaterial. Zellversuche zeigen, dass Pro-Hyp Fibroblasten zu erhöhter Aktivität anregt - ein Signaleffekt, nicht bloss ein Nachschub an Bausteinen.

## Was belegt ist - und was nicht

Wichtig zur Einordnung: Die EFSA hat für Kollagen als solches **keinen** Health Claim zugelassen. Was es gibt, sind Interventionsstudien. Proksch et al. (2014) fanden nach acht Wochen mit hydrolysiertem Kollagen eine messbar verbesserte Hautelastizität. Clark et al. (2008) beobachteten bei Sportlern mit belastungsbedingten Gelenkbeschwerden über 24 Wochen eine Verbesserung gegenüber Placebo.

Realistisch heisst das: moderate Effekte, frühestens nach acht bis zwölf Wochen konsequenter Einnahme - und kein Ersatz für Training oder ärztliche Abklärung.

## Wie WOO® Fischkollagen Natur aufgestellt ist

**[WOO® Fischkollagen Natur](/de/shop/woo-fisch-kollagen-natur-can)** besteht zu 97% aus marinem Fischkollagen-Hydrolysat und zu 3% aus Mangofruchtpulver (Care300®). Ohne Zucker, ohne Süssungsmittel, ohne Aromen - die Portion von 10 g liefert 9.2 g Eiweiss bei 39 kcal, die 310-g-Dose reicht für 31 Tage. Hergestellt in der Schweiz.

Sinnvoll ist die Kombination mit Vitamin C: Vitamin C trägt zu einer normalen Kollagenbildung bei und ist als Cofaktor der Prolylhydroxylase biochemisch zwingend nötig. Das Produkt enthält Fisch und eignet sich nicht für Veganer, Vegetarier und Personen mit Fischallergie.

## Häufige Fragen

**Warum 10 g pro Portion und nicht 2.5 g?**
Studien arbeiten je nach Zielsetzung mit 2.5 bis 15 g. Höhere Dosen liefern mehr Glycin und Prolin - relevant, wenn das Bindegewebe stark belastet wird.

**Zählt Kollagen als Proteinquelle für den Muskelaufbau?**
Nein. Ohne Tryptophan und mit wenig Leucin ist es für die Muskelproteinsynthese schlecht geeignet. Es ergänzt die Proteinzufuhr, es ersetzt sie nicht.

**Wann einnehmen?**
Der Zeitpunkt ist zweitrangig, die Regelmässigkeit entscheidend.

## Quellen

Meléndez-Hevia E et al. (2009), Journal of Biosciences - A weak link in metabolism: the metabolic capacity for glycine biosynthesis does not satisfy the need for collagen synthesis.
Iwai K et al. (2005), Journal of Agricultural and Food Chemistry - Identification of food-derived collagen peptides in human blood after oral ingestion of gelatin hydrolysates.
Proksch E et al. (2014), Skin Pharmacology and Physiology - Oral supplementation of specific collagen peptides.
Clark KL et al. (2008), Current Medical Research and Opinion - 24-week study on the use of collagen hydrolysate in athletes with activity-related joint pain.

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